ابهام‌زدایی از فرگشت چشم
اتانگلو گراسو/ ترجمه: امیرحسین لطیفی

چشم چه‌گونه فرگشت یافت؟ مایکل بیهی[۱] در سال ۲۰۰۶ و جاناتان ولز[۲] در سال ۲۰۱۷ به نوشتن در مورد واکنش‌های آبشاری دریافت نوری پرداختند که دیدن را امکان‌پذیر می‌کنند. با این حال داروینیست‌ها همچنان بر موضع خود پافشاری می‌کنند و معتقدند این اندام‌های شگفت‌انگیز بدون هیچ راهنما و هدایتی، از یک لکه‌ی‌ چشمی آباو اجدادی فرضی ظهور یافته‌اند.

این مقاله یک بروزرسانی برای آن موضوع بسیار مهم است و بر آنم که در این مقاله بر پیچیدگی کاهش‌ناپذیر چرخه‌ی بینایی تاکید کنم و همین طور به پیچیدگی آناتومیکی عظیم این اندام بپردازم که با دو میلیون جز که با یک‌دیگر کار می‌کنند، بعد از مغز انسان در رتبه دوم پیچیدگی قرار دارد.

عملکرد و بازکنش نوری

لکه‌های چشمی زمانی از خود عملکرد نشان می‌دهند که در یک سیستم وابسته به هم قرار گیرند. برای نمونه می‌توان به سیستم حرکتی موجود در جلبک سبز کلامیدوموناس اشاره کرد. بازکنش نوری، حرکتی است که طی آن موجود زنده به یک منبع نوری مانند خورشید، نزدیک یا از آن دور می‌شود. برای مثال، برای یک جلبک سبز، امری حیاتی است که بتواند برای انجام فتوسنتز به سمت نور حرکت کند، نور را مهار کند و آن را به انرژی شیمیایی تبدیل کند. علاوه براین، جلبک‌های سبز برای محافظت از خودشان در مقابل یک منبع تابشی بسیار قوی هم از لکه‌ی چشمی‌شان بهره می‌برند و از منبع نوری دور می‌شوند. لکه‌های چشمی ساده‌ترین چشم‌هایی هستند که در طبیعت یافت شده‌اند و از دو جز ساختاری اصلی تشکیل شده‌اند: ردوپسین که پروتیین‌هایی حساس به نورند و گرانول‌های نوری قرمز- نارنجی که رنگشان ناشی از جذب و بازتاب انتخابی نور است. نوری که این گرانول‌ها بازتاب می‌کنند در واقع همان طیف رنگی است که برای چشمان ما قابل رویت می‌شوند.

این لکه‌های رنگدانه‌ای تابش نور را از یک جهت کاهش می‌دهند یا طول موج نورهایی را که به طور تصادفی بر گیرنده‌ی نوری می‌تابند، تغییر می‌دهند. بدین ترتیب، این امکان را برای موجود زنده فراهم می‌کنند که در جهتی معین به نور نزدیک یا از آن دور شوند.

مانند یک سیستم دارای وابستگی متقابل اجزا، این سیستم بینایی هم یقینا نیازمند اجزای اساسی است، از جمله پروتیین‌های ردوپسین، یک لکه‌ی رنگدانه‌ای و شار یونی. در صورت نبود یکی از این بخش‌ها، موجود دیگر قادر نخواهد بود که با عمل بازکنش نوری حرکت کند. از آن‌جا که اگر سیستمی فاقد هر کدام از عناصر مورد نیاز باشد، عملکردی ارایه نخواهد داد و از این رو مزیتی برای ادامه‌ی حیاتش هم نخواهد داشت، انتخاب طبیعی هم هیچ مرحله‌ی فرگشتی حدواسطی را انتخاب نخواهد کرد.

هر چیزی غیر از ساده

در حالی که حامیان فرگشت هدایت نشده، لکه‌های حساس به نور برخی از موجودات اجدادی را چیزهای ساده‌ای تلقی می‌کنند، در حقیقت این لکه‌ها هر چیزی هستند غیر از ساده. همان‌طور که  در سال ۲۰۱۵ مقاله‌ای در مجله‌ی فرونتیر این پلنت ساینس[۳] می‌نویسد، لکه‌های چشمی یک «مجموعه‌ی فراساختاری عالی» هستند. البته ممکن است گفته شود که این موضوع در مورد چشم‌های پیشرفته‌تر حتی بیش‌تر هم هست. بیایید برخی از این جزییات را بررسی کنیم. در اشکال مختلف چشم از ساده‌ترین و ابتدایی‌ترین چشم‌ مانند لکه‌ی چشمی موجودات زنده‌ای چون کلامیدوموناس گرفته تا چشم‌های پیچیده‌ی مهره‌داران، مانند چشم دوربینی ما، ردوپسین اولین و اصلی‌ترین بازیگر در زنجیره‌ی پیچیده‌ی رویدادهای بیوشیمیایی است. بدون پروتیین‌های ردوپسین هیچ بینایی‌ای وجود نخواهد داشت، جز این
‌که ردوپسین نور را به یک سینگال تبدیل کند و آن سیگنال از طریق مسیر انتقال سیگنال مورد استفاده قرار گیرد تا بازکنش نوری را به اجرا درآورد، هیچ راهی وجود ندارد و نه ردوپسین و نه لکه‌ی نوری به تنهایی هیچ عملکردی ندارند.

خود ردوپسین‌ها هم پروتیین‌های پیچیده‌ای هستند. آن‌ها از دو بخش تشکیل شده‌اند: پروتیین‌های اپسین که از هفت آلفا هلیکس ساخته شده‌اند و تشکیل یک حلقه می‌دهند و رتینال، که یک کروموفور جاذب نور است. رتینال با پیوند کوالان به اپسین متصل شده است و به صورت افقی در حفره‌ی موجود در تونل اپسین قرار گرفته است. زمانی که یک فوتون واحد به رتینال برخورد می‌کند، یک تغییر کنفورماسیونی کوچک در اپسین بوقوع می‌پیوندد که آبشاری از انواع واکنش‌های شیمیایی و تغییرات بیوشیمیایی را ماشه‌زنی می‌کند که ما حصل همه‌ی این رخدادها به بینایی منتهی می‌شود. مقاله‌ای که در سال ۲۰۱۶ در مجله‌ی نیچر کامیونیکیشن[۴] منتشر شد، چنین بیان کرد که «ردوپسین مانند یک سوییچ روشن – خاموش مولکولی عمل می‌کند: این مولکول به گونه‌ای طراحی شده است که در تاریکی به طور کامل غیرفعال باشد و در روشنایی به سرعت به ساختاری کاملا فعال تبدیل شود.»

به عنوان یک نکته کلی، مولکول‌های عملکردی مانند آن‌هایی که در جایگاه‌های کاتالیزوری آنزیم‌ها فعالیت می‌کنند (در مثال ما: کوفاکتورهای رتینال) در شکل و ساختمان‌شان به خصوصیت فوق‌العاده‌ای نیاز دارند و از همین رو در میان همه‌ی موجودات به خوبی محافظت شده‌اند (تغییری نکرده‌اند و فرگشت نیافته‌اند). علتش هم این است که جهش‌ها در این جایگاه‌ها هیچ مزیتی را به ارمغان نمی‌آورند.

 

به خدمت گرفتن و همکاری

در تلاش برای توضیح چه‌گونگی بروز صفات نوظهور زیستی، فرگشت‌گرایان اغلب به خدمت گرفتن و همکاری با بلوک‌های ساختمانی موجود را به عنوان گزینه‌ی پیشنهادی مطرح می‌کنند. در چنین سناریویی، بلوک‌های ساختمانی با انتخاب طبیعیِ عملکردهای جدید، در سیستم‌های جدید گنجانده می‌شوند. برای اعمال چنین سناریویی در مورد ردوپسین، مولکول‌های اپسین باید کوفاکتورهای رتینال  را به خدمت بگیرند. بدین منظور رتینال باید به طور کامل فرم مناسب و عملکرد به دقت تنظیم شده‌ای داشته باشد و دقیقا به اندازه‌ای باشد که درون جایگاه اتصال اپسین قرار گیرد. این در حالی است که خود اپسین مولکولی است که طی یک مسیر بیوسنتزی چندمرحله‌ای بسیار پیچده ساخته می‌شود. شروع این مسیر با پیگمان‌های آلی کارتنوئیدی است که در میوه‌ها، گل‌ها، درختان و سبزیجات یافت می‌شود. برای به‌وقوع پیوستن چنین مسیری نیاز به مکانیسم واردکردن بسیار دقیق و استادانه‌ای از بیرون به لکه‌های چشمی دارد. علاوه بر آن، به اطلاعاتی نیاز دارد که چه‌گونه آن‌ را وارد جایگاه اتصالی اپسین کند تا ردوپسین را شکل دهد و آن را در محل مناسب قرار دهد.

جوزف بشارس[۵] و دین بوک[۶] در کتاب‌شان به نام شبکیه و اختلالهایش[۷] (صفحه ۶۴۱) بیان می‌کنند که «جایگاه اتصال کروموفورها به خوبی تعیین مشخصات شده‌اند. این موضوع این ایده را پیش می‌کشد که جایگاه اتصال خصوصیت بالایی برای بازِ شیف[۸] و حلقه‌ی یونون بتا دارد». اتصال دقیق و صحیح رتینال به اپسین برای شروع تغییرات در شکل رتینال ضروری است و بنابراین برای دید بصری ضرورت دارد. به عبارت دیگر این اتصال باید از همان ابتدا خاص و کاربردی باشد.

بنابراین موارد زیر مورد نیازند:

۱- یک بازِ شیف، که ترکیبی شیمیایی است و در آن اتم‌های نیتروژن و کربن با یک پیوند دوگانه به یک‌دیگر متصل شده‌اند. در این پیوند به جای دو الکترون، چهار الکترون درگیرند و رتینال را به زنجیره‌ی جانبی یک آمینواسید لایزین متصل می‌کند.

  1. یک زنجیره‌ی جانبی آمینواسید Lys296 (لایزین). این زنجیره محلی است که رتینال با پیوند کوالان به آن متصل می‌شود. هر کدام از هفت مارپیچ (هلیکس) تراغشایی از تعداد معینی آمینواسید ساخته شده‌اند. برای مثال بوین ردوپسین ۳۴۲ آمینواسید دارد. عدد ۲۹۶ در Lys296 نمایانگر ۲۹۶ آمینواسید موجود در زنجیره است. پیوند کوالان بین رتینال و ریشه (رزیدو) لایزین در جایگاه ۲۹۶ نقشی کلیدی در فعال‌سازی مسیر ردوپسین دارد.
  2. یک آمینواسید ضروری به نام«کانتریون».کانتریون یک ریشه (رزیدو) آمینواسیدی با بار منفی است که بار مثبت روی رتینال را تثبیت می‌کند و برای دریافت نور مریی توسط ردوپسین نقشی حیاتی دارد.

تا زمانی که همه‌ی این نقاط خاص از ابتدا درست نباشند، رودوپسین عملکرد نخواهد داشت. بنابراین، باید تعاملی کارآمد و با دقت تنظیم شود و از همان ابتدا هماهنگی دقیقی میان اپسین و رتینال برقرار باشد.

منشا تاخوردگی صحیح پروتیین

صدها ردوپسین درون غشای لیپیدی دو لایه‌ی کلامیدوموناس گنجانده شده‌اند و هر کدام هفت دمین پروتیینی تراغشایی دارند که تشکیل حفره‌ای می‌دهند که کرموفورهای رتینال درون آن فرو می‌روند.

دقتی که باید اپسین مناسب آن تا بخورد تا گذار هفت باره‌ی بین غشایی را شکل دهد، حیرت‌انگیز است. موسسه‌ی JILA در این باره چنین گزارش می‌دهد:

بیوفیزیک‌دانان در JILA تاخوردگی پروتیین را با بیش‌ترین جزییاتی که تاکنون محاسبه شده بود، محاسبه کردند و رفتاری را نشان دادند که به طرز اعجاب‌انگیزی پیچیده‌تر از آن‌چه بود که پیش‌تر در نظر گرفته می‌شد . . . تیم JILA چهارده مرحله‌ی میانی –پیش‌تر هفت مرحله مشاهده شده بود- را تنها در یک بخش باکتریوردوپسین شناسایی کردند. باکتریوردوپسین پروتیینی در میکروب‌ها است که نور را به انرژی مولکولی تبدیل می‌کند و به طور گسترده در تحقیقات مورد مطالعه قرار گرفته است. تام پرکینز، بیوفیزیک‌دان موسسه‌ی ملی استانداردها و تکنولوژی (NIST) در این باره می‌گوید: «این افزایش در پیچیدگی بسیار شوکه‌کننده بود. ابزارهای بهتر همه‌ی پویایی‌های نهفته‌ای را آشکار کردند که در هفده سال گذشته که از تکنولوژی‌های سنتی استفاده می‌شد، ناشناخته مانده بودند.» او می‌گوید: «اگر بخش عمده‌ای مراحل میانی را از دست بدهید، آنگاه شما هرگز درکی حقیقی از سیستم پیدا نخواهید کرد».

دانش مربوط به تاخوردگی پروتیین‌ها بسیار حایز اهمیت است، زیرا پروتیین‌ها باید یک ساختار سه بُعدی صحیح به خود بگیرند تا عملکرد مناسبی داشته باشند. تاخوردگی نامناسب ممکن است یک پروتیین را غیرفعال کند یا آن را سمی کند. انواع تحلیل‌های عصبی و سایر بیماری‌ها با تاخوردگی ناصحیح پروتیین‌های خاص مرتبط‌اند. [افزوده شده جهت تاکید].

مقاله‌ای در نشریه‌ی آی[۹] این موضوع را تایید می‌کند:

به نظر می‌رسد بدون آن که در آن زمان گیرنده‌های نوری وجود داشته باشد، حتی در پروکاریوت‌های اولیه هم آرایش پیچیده‌ی هفت دمین تراغشایی مولکول‌های اپسین وجود داشته‌است.گویا معمای اصلی داروین پیرامون فرگشت چشم هنوز هم پابرجا است اما این بار در سطح مولکولی.

به همین ترتیب در مورد رتینال، دومین مولکولی اساسی سازنده‌ی ردوپسین، مقاله‌ای در مجله‌ی ویژن ریسرچ[۱۰]  گزارش می‌کند که:

۱۱ – سیس – رتینال مولکولی منحصر به فرد است که طراحی شیمیایی‌ خاصی دارد و این طراحی به آن امکان برقراری تعامل مطلوب با جایگاه اتصال آپوپروتیین اپسین را فراهم می‌کند. این اتصال برای تشکیل کنفورماسیون فعال گیرنده الزامی است.

شایان توجه است که تمام جزییات ساختاری در کروموفور رتینال دارای اهمیت کارکردی هستند. همان‌طور که مقاله‌ای دیگر در نشریه‌ی ترندز این بیوشیمیکال ساینس[۱۱] کشف کرده است:

اگرچه یک حفاظت فرگشتی خیره‌کننده در اجزای کلیدی دخیل در تولید و بازیافت کروموفورها وجود دارد، با این حال  این ژن‌ها همچنان با برخی مقررات خاص موجود در حشرات مهره‌داران سازگار شده‌اند.

تا این‌جا ما تنها بخش کوچکی از مسایل موجود را بررسی کردیم اما با اطمینان می‌توانیم بگوییم که هم منشا بینایی و هم بازیگر کلیدی آن، یعنی ردوپسین، نمی‌توانند با مکانیسم‌های فرگشتی، یعنی جهش تصادفی و انتخاب طبیعی، توضیح داده شوند. در عوض، آن‌ها باید از ابتدا به عنوان یک سیستم یکپارچه و مدون وجود داشته باشند. من معتقدم چنین مشاهده‌ای با طراحی هوشمندانه به بهترین وجه ممکن توضیح داده می‌شود.

 

منبع:

https://evolutionnews.org/2020/02/the-evolution-of-the-eye-demystified

 

 

  1. Michael Behe
  2. Jonathan Wells
  3. Frontiers in Plant Science
  4. Nature Communications
  5. Joseph Besharse
  6. Dean Bok
  7. The Retina and Its Disorders
  8. Schiff base
  9. Eye
  10. Vision Research
  11. Trends in Biochemical Sciences

مطالب مرتبط

دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد.

دکمه بازگشت به بالا
بستن